アイコン エイズなどウイルス治療に画期的な新薬への道開く 角田佳充准教授ら九大と宮大チーム

0313_02.jpg九州大学大学院農学研究院の角田佳充准教授は、宮崎大学農学部の水光正仁教授、榊原陽一教授らとの共同研究で、ヒトタンパク質チロシン硫酸転移酵素の立体構造を、ターゲットタンパク質との複合体の形で決定し、その作用メカニズムを世界で初めて解明した。

この酵素は、種々のタンパク質に目印(硫酸基)をつける働きをする。タンパク質につけられた硫酸基は、様々な生体防御機構に関係する一方で、ウイルスがヒト細胞に侵入する際にも使われる。この硫酸基をつけるメカニズムが解明されたことで、抗ウイルス薬を含めた新しい医薬品の開発が期待される。
当研究成果は 、英国現地時間2013 年 3 月12日(火)(日本時間13日(水)午前1時)、国際学術雑誌Nature姉妹誌「Nature Communications」に掲載される。

研究背景:
タンパク質は、細胞内でつくられた後、様々な化学的修飾を受けることで、その働きが制御される。この一例として、タンパク質に含まれるチロシン残基に硫酸基がつけられる修飾(硫酸化修飾)を受けると、そのタンパク質の働きが大きく変わることが知られている。この硫酸化修飾は、ヒトにおける生体防御機構において、重要な役割をしている。例えば、抗体の異物認識、白血球の炎症部位への移動、補体因子の活性化など。その一方で、ヒト細胞表面に存在する受容体タンパク質につけられた硫酸基は、エイズや手足口病などの原因ウイルスがヒト細胞へ感染する際の目印として使われる。これらの硫酸基をつける反応(硫酸化修飾)を行っているのが、タンパク質チロシン硫酸転移酵素。
これまでに、この酵素が働くメカニズムはほとんど知られていなかった。特に、この酵素が硫酸基をつけるタンパク質とつけないタンパク質をどのようにして選別しているのかが、大きな謎であった。・・・それを解明したもの。

詳細を知りたい方は、
http://www.kyushu-u.ac.jp/pressrelease/2013/2013_03_06_2.pdf

[ 2013年3月13日 ]
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